Questões FIOCRUZ 2024 para Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo

Q3331246

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331246 Técnicas em Laboratório

Uma série de métodos são utilizados para separação e purificação de proteínas. Entre os métodos abaixo, aquele que NÃO consiste em um método de separação e purificação de proteínas corresponde à(ao):

A

cromatografia.

B

eletroforese.

C

cristalização.

D

precipitação térmica.

E

ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA).

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Q3331247

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331247 Veterinária

As técnicas de HPLC (cromatografia líquida de alta performance, do inglês high-performance liquid chromatography) e FPLC (cromatografia líquida de proteína rápida, do inglês fast protein liquid chromatography) têm sido utilizadas na separação e análise de proteínas. Dentre as alternativas abaixo, é INCORRETO afirmar que:

A

HPLC e FPLC são, ambas, técnicas analíticas.

B

a fase estacionária para FPLC é usualmente composta por microesferas de agarose, enquanto para HPLC é usualmente composta por grânulos de sílica.

C

é possível utilizar cromatografia de fase reversa em FLPC para purificação de proteínas e peptídeos hidrofóbicos.

D

FPLC opera com taxas de fluxo mais altas que HPLC.

E

as colunas utilizadas em FPLC suportam pressão máxima de 2-4 MPa, enquanto as colunas utilizadas em HPLC suportam pressões mais altas.

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Q3331248

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331248 Técnicas em Laboratório

João, Tecnologista da Fiocruz PE, recebeu a demanda de realizar a aquisição do espectro de dicroísmo circular (do inglês circular dichroism – CD) da glicoproteína Gc do vírus Oropouche. Apesar de a referida proteína ter sido transportada nas condições adequadas para a sua conservação, João identificou a existência de precipitado sólido no interior do tubo contendo a proteína em questão no momento do recebimento da amostra na Fiocruz PE. Visando a realização da medição do espectro de CD à temperatura ambiente, João precisará quantificar novamente a amostra de proteína recebida, a fim de ajustar a concentração da mesma para a concentração de trabalho (20 mM, micromolar). Para tanto, João deverá remover o precipitado sólido e medir a concentração da proteína recebida por espectrofotometria utilizando luz no comprimento de onda de 280 nm (nanômetros). De posse da sequência primária da proteína em questão (informada abaixo), João rapidamente calculou o coeficiente de absorção molar (Ꜫ) da mesma.

Sequência de aminoácidos da glicoproteína Gc:

DEDCLSKDIKITYQELHNCIGPKIMGNTCVSKNELYSDLFSKNLVTEYDKKYFEPDTVNDQFNKIEFAQDAHRMILLERILYKTECEMLSLKKNSGPYNVAWRTYLKNHNIDLCSRHNYKMICQCINTHSMCKNTDIDYNKEIETYYKSNAAAYRADLNTIMDTLKTAFRGLTKVLIENYIEKDDSDALKALFSNITDSVQDNYQMIGILKFASKLLDINLGGWSHPQFEK

O valor do coeficiente de absorção molar encontrado por João corresponde a:

A

47325

B

45360

C

42864

D

32860

E

97325

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Q3331249

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331249 Técnicas em Laboratório

A mensuração da concentração de uma determinada solução contendo proteína é frequentemente realizada por espectrofotometria de luz UV (ultravioleta) visível. Neste sentido, a absorção de luz UV é associada às transições eletrônicas nas quais os elétrons de determinadas moléculas absorvem energia em forma de luz e transitam para seus estados eletrônicos excitados (de maior energia). Neste contexto, o grupo de átomos em uma determinada molécula que compreende os orbitais envolvidos nas transições eletrônicas constituem os cromóforos. Dentre os cromóforos mais utilizados para mensuração da concentração de proteínas está o triptofano, cujo grupo indol (presente em seu anel aromático) absorve luz UV em torno de 280 nm (nanômetros) e sofre transição eletrônica neste comprimento de onda. Diante da necessidade de medir a concentração de determinada solução contendo uma proteína que não possua em sua sequência primária nenhum resíduo de triptofano, o aminoácido e o respectivo comprimento de onda de absorção de luz UV que deverá ser utilizado corresponde a:

A

fenilalanina, 257-270 nm.

B

fenilalanina, 247-272 nm.

C

histidina, 220-247 nm.

D

histidina, 222-257 nm.

E

tirosina, 210-226 nm.

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Q3331250

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331250 Técnicas em Laboratório

Sobre o método de Bradford para mensuração da concentração de uma solução contendo proteína, é INCORRETO afirmar que:

A

o princípio do método de Bradford é a ligação da forma catiônica do corante Azul de Coomassie G-250 às proteínas.

B

em pH neutro, o corante Azul de Coomassie G-250 possui carga elétrica global de -1.

C

as formas vermelha, verde e azul do corante absorvem radiação visível com absorção máxima a 470, 650 e 590 nm (nanômetros), respectivamente.

D

absorção de luz pela amostra é monitorada a 595 nm para maximizar absorbância do completo coranteproteína e minimizar a contribuição da forma verde do corante livre.

E

o corante Azul de Coomassie G250 pode existir em 3 diferentes estados de ionização.

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Q3331251

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331251 Biologia

A absorção de luz UV (ultravioleta) por proteínas tem sido analisada em detalhes e proposta como comprovação de manutenção estrutural desde os tempos iniciais da biologia molecular, conforme artigo publicado por D.B. Wetlaufer em 1962 na revista Advances in Protein Chemistry. A absorção de luz por proteínas neste intervalo espectral decorre principalmente das transições eletrônicas de grupos peptídicos (em 170-220 nm, nanômetros), cadeias laterais de aminoácidos aromáticos (próximo à 280 nm) e grupos prostéticos, cofatores e substratos ou inibidores enzimáticos (no intervalo de luz UV visível, a depender do grupo em análise). Muito embora o espectro de dicroísmo circular de uma determinada proteína represente as contribuições aditivas de cada tipo de estrutura secundária, cada uma destas apresentará uma assinatura óptica quanto à absorção de luz circularmente polarizada. Com base nesta informação, os comprimentos de onda e as correspondentes transições eletrônicas referentes aos espectros de dicroísmo circular de cada tipo de estrutura secundária estão corretamente descritos em:

A

hélice-alfa: um pico positivo em 200 nm e dois picos negativos em 216 nm e 218 nm.

B

hélice-alfa: umpico positivo em 190-191 nme dois picos negativos em 208 nm e 220 nm.

C

folha-beta: um pico positivo em 195-196 nm e um pico negativo em 216-218 nm.

D

folha-beta: um pico positivo em 192 nm e dois picos negativos em 208 nm e 222 nm.

E

estrutura aleatória (do inglês randon coil): um pico positivo em 200 nm e um pico negativo em 218 nm.

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Q3331252

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331252 Técnicas em Laboratório

O cristalino é composto principalmente por proteínas solúveis em água (do inglês water soluble – WS) altamente ordenadas e denominadas cristalinas. A agregação e a perda de solubilidade destas proteínas ocasionam desde a opacificação progressiva do cristalino até o surgimento de catarata. Embora esta seja uma doença bem conhecida, o mecanismo de agregação das proteínas WS no cristalino não é bem compreendido. Uma das causas reconhecidas de modificação de proteínas está relacionada à exposição à luz UV (ultravioleta). Por esta razão, o grupo de pesquisa liderado por Claudia Honisch (Institute of Biomolecular Chemistry, Padova, Itália) decidiu avaliar as propriedades espectroscópicas das proteínas WS e a sua estabilidade frente à irradiação UV por espectroscopia de dicroísmo circular. Para tanto, proteínas WS de origem animal foram utilizadas para a medição do espectro far-UV de dicroísmo circular antes (linha preta) e após (linha vermelha) exposição à luz UV-C (254 nm, nanômetros) durante 45 minutos, conforme figura abaixo.

Imagem associada para resolução da questão

Imagem associada para resolução da questão

Legenda: Espectro de dicroísmo circular (far-UV) de proteínas WS isoladas do cristalino de porcos antes (preto) e após (vermelho) exposição à luz UV-C. Proteínas WS foram diluídas à concentração de 0,09 mg/mL em 10 mM tampão fosfato, pH 7,2. Espectro adquirido em equipamento Jasco J-1500. Condições do experimento: resposta de 1 s, data pitch de 0,5 nm, largura de banda (bandwidth) de 1,0 nm, e cubeta com caminho ótico de 0,1 cm (200 μL). Adaptado de Honisch et al. Application of Circular Dichroism and Fluorescence Spectroscopies To Assess Photostability of Water-Soluble Porcine Lens Proteins. ACS Omega. 2020. 5 (8), 4293-4301. DOI: 10.1021/acsomega.9b04234.
Com base nos dados obtidos por Dr. Honisch, é correto afirmar que:

A

o espectro de dicroísmo circular da proteína WS antes da exposição à luz UV-C é caracterizado pela presença de uma banda positiva em 195 nm e uma banda negativa em 216 nm, indicando uma estrutura predominantemente composta por hélices-alfa.

B

a substituição das bandas positiva (a 195 nm) e negativa (a 216 nm) por duas bandas negativas em 205 nm e 222 nm sugere a presença de estrutura predominantemente desordenada após a exposição à luz UV-C.

C

a substituição das bandas positiva (a 195 nm) e negativa (a 216 nm) por duas bandas negativas em 205 nm e 222 nm sugere a presença de estrutura predominantemente composta por folhas-beta após a exposição à luz UV-C.

D

embora os dados indiquem que a exposição à luz UV-C induza à modificação da composição de estrutura secundária da proteína WS, os achados só podem ser considerados conclusivos após experimentos adicionais de desnaturação térmica.

E

as condições de aquisição do espectro não são adequadas à análise pretendida.

Q3331253

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331253 Técnicas em Laboratório

A técnica de espectroscopia de dicroísmo circular (do inglês circular dichroism – CD) é um método rápido para avaliar a estrutura secundária, o enovelamento e as propriedades de interação de uma biomolécula. Sobre esta técnica, é INCORRETO afirmar que:

A

CD é frequentemente expresso em unidades de delta épsilon (Δε), a diferença entre a absorbância de luz circularmente polarizada para a direita (ER) e para a esquerda (EL) por uma molécula assimétrica, ou em graus de elipticidade (θ).

B

a elipticidade (θ) é descrita como a tangente dos raios do menor para o maior eixo elíptico e está relacionada à Δε pela seguinte equação: θ = Δε.3298/λ.

C

delta épsilon (Δε) é a intensidade do CD normalizada pela concentração e pelo comprimento do caminho ótico (Δε=ΔA/l.c) e é frequentemente expressa em deg. cm².dmol¯¹.

D

dicroísmo circular é definido como a absorção diferencial de luz não polarizada para a direita (ER) e para a esquerda (EL) por uma molécula assimétrica.

E

exemplos de aplicações de CD em pesquisa incluem a determinação da estrutura secundária, da termodinâmica de enovelamento e da constante de ligação entre duas moléculas.

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Q3331254

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331254 Técnicas em Laboratório

Diferentes tipos de biosensores têm sido desenvolvidos para o estudo de interações entre macromoléculas biológicas. Experimentos de interação em superfícies ,tipicamente, envolvem a imobilização de uma molécula (ligante) em uma superfície e o monitoramento da interação dessa com uma segunda molécula (analito) em solução. Neste sentido, o aumento da concentração do analito na superfície do biosensor leva à mudança do índice de refração próximo à superfície. Dois principais tipos de instrumentos foram desenvolvidos para medir essa mudança com alta sensibilidade: interferômetros e equipamentos de ressonância plasmônica de superfície (do inglês surface plasmon resonance – SPR). Sobre este último, é correto afirmar que:

A

o fenômeno de SPR ocorre quando luz monocromática polarizada é refletida em uma superfície com revestimento plástico na interface entre dois meios de índices de refração diferentes.

B

se luz é emitida sobre uma superfície entre dois meios transparentes de índices de refração diferentes, acima do ângulo crítico de incidência, ocorre reflexão parcial da luz.

C

a incidência de luz polarizada na interface entre dois meios condutores leva à produção de plasmons de superfície, os quais são oscilações coletivas de elétrons livres e compõem a base da técnica de SPR.

D

quando a luz é convertida no modo plasmon de superfície em uma superfície metálica, a luz propaga-se, mas gradualmente atenua-se devido às perdas devidas à absorção no metal. Essa atenuação depende da função dielétrica do metal e da frequência de oscilação do plasmon de superfície.

E

embora filmes de ouro proporcionem espectros de SPR mais acurados que filmes de prata, filmes de ouro tendem a ser mais instáveis quimicamente.

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Q3331255

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331255 Veterinária

Joana, tecnologista da Fiocruz PE, recebeu a demanda de determinar a constante de dissociação em equilíbrio termodinâmico (Kd) decorrente da associação entre duas proteínas providas por grupo de pesquisa da própria instituição. Essas proteínas correspondem a uma proteína sintética de superfície de Leishmania infantum (com 30 kDa) e a um anticorpo monoclonal da classe IgG anti-Leishmania (adquirido comercialmente). Para atingir seu objetivo, Joana resolveu utilizar a técnica de ressonância plasmônica de superfície (do inglês surface plasmon resonance – SPR). Considerando a situação hipotética descrita, Joana deve:

A

escolher livremente se irá imobilizar a proteína sintética de Leishmania infantum ou o anticorpo IgG na superfície do sensor, pois essa escolha não afetará o valor de K_d.

B

imobilizar o anticorpo IgG no sensor com nível alvo de 50 RU (unidades de ressonância, do inglês resonance units) a fim de atingir a capacidade teórica máxima de ligação do analito (R_max) de 20 RU.

C

imobilizar a proteína sintética de Leishmania infantum no sensor com nível alvo de 70 RU a fim de atingir R_maxde 30 RU.

D

observar atentamente o sensorgrama e, caso este apresente padrão de associação linear, ela deverá aplicar o modelo isotérmico de Langmuir para calcular as constantes de associação (K_on) e dissociação (K_off).

E

reduzir o fluxo de injeção do analito e aumentar a densidade do ligante na superfície do sensor, caso ela observe limitação de transporte de massa.

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Q3331256

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331256 Veterinária

Sobre os princípios biofísicos da termoforese em microescala, é correto afirmar que:

A

a técnica de termoforese em microescala baseia-se no efeito de Ludwig-Soret, de acordo com o qual moléculas submetidas a um gradiente de temperatura obrigatoriamente migram para as zonas mais frias do gradiente por difusão de massa.

B

o analito deverá estar associado a, ao menos, uma molécula luminescente para que o experimento de termoforese em microescala possa ser realizado.

C

o movimento termoforérico de moléculas é monitorado por um sistema óptico que detecta a fluorescência extrínseca de um fluoróforo ou a fluorescência intrínseca do triptofano presente em proteínas e peptídeos.

D

um laser infravermelho com comprimento de onda de 1350 nm (nanômetros) é acoplado ao caminho óptico de excitação e emissão de fluorescência.

E

o experimento de termoforese em microescala requer que seja realizada uma curva de diluição do ligante associado à sonda fluorescente, a qual será posteriormente incubada com uma quantidade fixa do analito não fluorescente.

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Q3331257

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331257 Técnicas em Laboratório

As figuras abaixo, (adaptadas de Jerabek-Willemsen et. al., J. Mol. Struct. 1077: 101-113, 2014), representam as etapas de um ensaio de termoforese em microescala (Figura A) e a curva dose-resposta como resultado do experimento (Figura B).

Imagem associada para resolução da questão

Baseado nas figuras acima apresentadas, é INCORRETO afirmar que:

A

na figura A, é possível observar que, no início do experimento, as moléculas estão distribuídas homogeneamente e uma fluorescência inicial constante é detectada

B

na figura A, em torno de 30 segundos decorridos do experimento, as partículas encontram-se em um estado estacionário de equilíbrio dinâmico.

C

a migração termoforética ilustrada na figura A apresenta dependência direta do tamanho, carga e capacidade calorífica das partículas em análise.

D

a figura B ilustra uma curva de dose-resposta típica de uma equação de dois estados.

E

é possível calcular a constante de dissociação a partir da curva isoterma ilustrada na figura B.

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Q3331258

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331258 Química

A partir de um ensaio de termoforese em microescala, um estudante determinou que um anticorpo monoclonal reconhece seu antígeno com uma constante de dissociação (Kd) de 1,0 nM. A a energia livre (∆G) de associação do complexo antígeno-anticorpo (expressa em kcal/mol) é: (Considere os seguintes dados: ln 10¯⁹ = 20,723; R =1,987 cal/K.mol; T = 298 K).

A

12.270,62 kcal/mol

B

28,57 kcal/mol

C

-12.270,62 kcal/mol

D

-12,27 kcal/mol

E

-28,57 kcal/mol

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Q3331259

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331259 Veterinária

A quantificação de parâmetros cinéticos de interações proteína-proteína tem sido utilizada para o entendimento de diversos processos biológicos, tais como transdução celular, resposta imune, atividade enzimática etc. Entre as técnicas listadas abaixo, a única que NÃO é indicada para obtenção de parâmetros cinéticos corresponde a:

A

ressonância plasmônica de superfície.

B

interferometria de biocamada.

C

microscopia de força atômica.

D

calorimetria de titulação isotérmica.

E

termoforese em microescala.

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Q3331260

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331260 Veterinária

Um pesquisador realizou um ensaio de ELISA no laboratório utilizando um anticorpo IgG comercial capaz de reconhecer um dado antígeno. O epítopo do antígeno é rico em resíduos de aminoácidos básicos, enquanto o parátopo do anticorpo é rico em resíduos de aminoácidos ácidos. A placa utilizada no experimento foi a placa de alta adesão de proteínas (também conhecida pelo termo em inglês high binding), a qual é composta por uma superfície de poliestireno funcionalizada com grupos carboxílicos. O pesquisador optou por imobilizar o antígeno na placa, pipetar o anticorpo e, em seguida, revelar o ensaio utilizando um anticorpo secundário marcado com peroxidase e dirigido à porção Fc do anticorpo primário. Todo o experimento ocorreu em pH = 7,4. O seguinte resultado é esperado deste experimento:

A

falso positivo.

B

falso negativo.

C

alta sensibilidade e baixa especificidade.

D

baixa sensibilidade e alta especificidade.

E

alta sensibilidade e especificidade.

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Q3331261

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331261 Veterinária

Ensaios de luminescência e fluorescência de proteínas são técnicas valiosas em biologia molecular, bioquímica e biofísica. Essas técnicas são comumente utilizadas em ensaios baseados em placa, visto que este formato permite a triagem de alto rendimento de dezenas de condições experimentais ou de amostras devido à sua sensibilidade e à sua compatibilidade com leitores de microplacas. Contudo, técnicas baseadas em luminescência e em fluorescência diferem quanto aos mecanismos de detecção e aos tipos de sinal produzidos. Entre as alternativas abaixo, é INCORRETO afirmar que:

A

luminescência refere-se à emissão de luz que não envolve calor.

B

fluorescência envolve a absorção de luz em um comprimento de onda (excitação) e a subsequente emissão de luz em um comprimento de onda mais longo (emissão). Os ensaios medem a intensidade e o comprimento de onda da luz emitida.

C

na fluorescência, a luz é emitida por moléculas denominadas fluoróforos, e a absorção de fótons ocorre na região do infravermelho.

D

os ensaios luminescentes normalmente envolvem a detecção de luz produzida durante uma reação química.

E

os ensaios luminescentes são frequentemente mais sensíveis que os ensaios fluorescentes.

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Q3331262

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331262 Técnicas em Laboratório

A espectroscopia de fluorescência em estado estacionário permite o monitoramento do espectro de emissão de proteínas em função do tempo, o qual pode revelar mudanças de intensidade de fluorescência. Tal técnica é útil para o estudo de mudanças conformacionais ou da cinética de ligação. A intensidade de fluorescência (I) está relacionada à concentração do fluoróforo (C) e à absortividade molar (ε), pela equação I = ε.C.L, conforme descrito pela lei de Lambert-Beer. Já o brilho de emissão (B) é dado por B = Ф.ε, onde Ф é o rendimento quântico. Entre as afirmativas abaixo é INCORRETO afirmar que:

A

o espectro de emissão de fluorescência é um gráfico da intensidade de fluorescência em função do tempo. O pico de emissão corresponde ao comprimento de onda em que o fluoróforo emite mais luz.

B

a absortividade molar, também conhecida como coeficiente de extinção molar, é uma medida de quanta luz uma molécula absorve em um determinado comprimento de onda.

C

o perfil de fluorescência de uma molécula pode depender do ambiente.

D

o rendimento quântico é uma razão entre a quantidade de luz emitida e a quantidade de luz absorvida.

E

a absortividade molar é uma medida do quão fortemente um fluoróforo absorve luz em um comprimento de onda específico.

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Q3331263

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331263 Veterinária

Espectroscopia de fluorescência intrínseca de proteínas é um procedimento amplamente utilizado para monitorar mudanças na estrutura terciária de proteínas. Esta técnica é dependente da presença de aminoácidos aromáticos, tais como fenilalanina, tirosina e triptofano. Sobre esta técnica, é INCORRETO afirmar que:

A

a fluorescência do triptofano é usada para monitorar mudanças estruturais na proteína, uma vez que seu comprimento de onda de emissão máxima é dependente da polaridade do ambiente.

B

resíduos de aminoácidos aromáticos sofrem transições p ® p* quando excitados com luz em determinado comprimento de onda (l_emissão) e liberam fótons, emitindo fluorescência.

C

o deslocamento bidirecional (do inglês blue/red shift) ocorre porque mudanças conformacionais em proteínas podem levar ao deslocamento do comprimento de onda de emissão máximo para comprimentos de onda maiores ou menores.

D

triptofanos exibem deslocamento vermelho (do inglês red shift, l_emissão > l_excitação) à medida que a polaridade do solvente aumenta, ou seja, quando este cromóforo se move para um ambiente hidrofílico.

E

se o comprimento de onda de emissão máxima sofre um deslocamento azul (do inglês blue shift) (l_emissão< l_excitação), é esperado que o fluoróforo encontre-se em ambiente mais hidrofílico.

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Q3331264

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331264 Veterinária

Maria, tecnologista da Fiocruz PE, está desenvolvendo protocolos a serem distribuídos entre os usuários do sistema cromatográfico da instituição (conforme representado na figura abaixo). A respeito dos componentes do sistema em questão, é correto afirmar que:

Imagem associada para resolução da questão

A

o monitor de pressão corresponde ao item 6.

B

a válvula de entrada (do inglês inlet valve) corresponde ao item 8.

C

a válvula de coluna corresponde ao item 11.

D

a bomba A corresponde ao item 3.

E

o monitor de condutividade corresponde ao item 9.

Q3331265

Ano: 2024 Banca: FIOCRUZ Órgão: FIOCRUZ Prova: FIOCRUZ - 2024 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo |

Q3331265 Técnicas em Laboratório

A medida da absorbância é comumente usada para caracterizar interações proteína-proteína. Quando associada a métodos baseados em placas, fornece uma abordagem de alto rendimento para triagem de múltiplas interações simultaneamente. Entre os itens abaixo, o único com métodos que utilizam medidas de absorbância a partir de amostras em placas é:

A

dicroísmo circular, AlphaLISA, multiplex ELISA.

B

AlphaLISA, microarranjo de proteínas, ELISA.

C

dicroísmo circular, microarranjo de proteínas, multiplex ELISA.

D

termoforese em microescala, ressonância plasmômica de superfície, microarranjo de proteínas.

E

termoforese em microescala, microarranjo de proteínas, ELISA.

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Questões de Concurso Público FIOCRUZ 2024 para Tecnologista em Saúde Pública - Plataforma tecnológica de caracterização de proteínas e citometria de fluxo

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