A absorção de luz UV (ultravioleta) por proteínas tem sido analisada em detalhes e proposta como comprovação de manutenção estrutural desde os tempos iniciais da biologia molecular, conforme artigo publicado por D.B. Wetlaufer em 1962 na revista Advances in Protein Chemistry. A absorção de luz por proteínas neste intervalo espectral decorre principalmente das transições eletrônicas de grupos peptídicos (em 170-220 nm, nanômetros), cadeias laterais de aminoácidos aromáticos (próximo à 280 nm) e grupos prostéticos, cofatores e substratos ou inibidores enzimáticos (no intervalo de luz UV visível, a depender do grupo em análise). Muito embora o espectro de dicroísmo circular de uma determinada proteína represente as contribuições aditivas de cada tipo de estrutura secundária, cada uma destas apresentará uma assinatura óptica quanto à absorção de luz circularmente polarizada. Com base nesta informação, os comprimentos de onda e as correspondentes transições eletrônicas referentes aos espectros de dicroísmo circular de cada tipo de estrutura secundária estão corretamente descritos em: