O cristalino é composto principalmente por proteínas solúveis em água (do inglês water soluble – WS) altamente ordenadas e denominadas cristalinas. A agregação e a perda de solubilidade destas proteínas ocasionam desde a opacificação
progressiva do cristalino até o surgimento de catarata. Embora esta seja uma doença bem conhecida, o mecanismo de
agregação das proteínas WS no cristalino não é bem compreendido. Uma das causas reconhecidas de modificação de
proteínas está relacionada à exposição à luz UV (ultravioleta). Por esta razão, o grupo de pesquisa liderado por Claudia
Honisch (Institute of Biomolecular Chemistry, Padova, Itália) decidiu avaliar as propriedades espectroscópicas das proteínas WS e a sua estabilidade frente à irradiação UV por espectroscopia de dicroísmo circular. Para tanto, proteínas WS de
origem animal foram utilizadas para a medição do espectro far-UV de dicroísmo circular antes (linha preta) e após (linha
vermelha) exposição à luz UV-C (254 nm, nanômetros) durante 45 minutos, conforme figura abaixo.
Legenda: Espectro de dicroísmo circular (far-UV) de proteínas WS isoladas do cristalino de porcos antes (preto) e após
(vermelho) exposição à luz UV-C. Proteínas WS foram diluídas à concentração de 0,09 mg/mL em 10 mM tampão fosfato,
pH 7,2. Espectro adquirido em equipamento Jasco J-1500. Condições do experimento: resposta de 1 s, data pitch de 0,5
nm, largura de banda (bandwidth) de 1,0 nm, e cubeta com caminho ótico de 0,1 cm (200 μL). Adaptado de Honisch et
al. Application of Circular Dichroism and Fluorescence Spectroscopies To Assess Photostability of Water-Soluble Porcine
Lens Proteins. ACS Omega. 2020. 5 (8), 4293-4301. DOI: 10.1021/acsomega.9b04234.
Com base nos dados obtidos por Dr. Honisch, é correto afirmar que:

Question

O cristalino é composto principalmente por proteínas solúveis em água (do inglês water soluble – WS) altamente ordenadas e denominadas cristalinas. A agregação e a perda de solubilidade destas proteínas ocasionam desde a opacificação
progressiva do cristalino até o surgimento de catarata. Embora esta seja uma doença bem conhecida, o mecanismo de
agregação das proteínas WS no cristalino não é bem compreendido. Uma das causas reconhecidas de modificação de
proteínas está relacionada à exposição à luz UV (ultravioleta). Por esta razão, o grupo de pesquisa liderado por Claudia
Honisch (Institute of Biomolecular Chemistry, Padova, Itália) decidiu avaliar as propriedades espectroscópicas das proteínas WS e a sua estabilidade frente à irradiação UV por espectroscopia de dicroísmo circular. Para tanto, proteínas WS de
origem animal foram utilizadas para a medição do espectro far-UV de dicroísmo circular antes (linha preta) e após (linha
vermelha) exposição à luz UV-C (254 nm, nanômetros) durante 45 minutos, conforme figura abaixo.
Legenda: Espectro de dicroísmo circular (far-UV) de proteínas WS isoladas do cristalino de porcos antes (preto) e após
(vermelho) exposição à luz UV-C. Proteínas WS foram diluídas à concentração de 0,09 mg/mL em 10 mM tampão fosfato,
pH 7,2. Espectro adquirido em equipamento Jasco J-1500. Condições do experimento: resposta de 1 s, data pitch de 0,5
nm, largura de banda (bandwidth) de 1,0 nm, e cubeta com caminho ótico de 0,1 cm (200 μL). Adaptado de Honisch et
al. Application of Circular Dichroism and Fluorescence Spectroscopies To Assess Photostability of Water-Soluble Porcine
Lens Proteins. ACS Omega. 2020. 5 (8), 4293-4301. DOI: 10.1021/acsomega.9b04234.
Com base nos dados obtidos por Dr. Honisch, é correto afirmar que: Alternativa A: o espectro de dicroísmo circular da proteína WS antes da exposição à luz UV-C é caracterizado pela presença de
uma banda positiva em 195 nm e uma banda negativa em 216 nm, indicando uma estrutura predominantemente
composta por hélices-alfa. Ou Alternativa B: a substituição das bandas positiva (a 195 nm) e negativa (a 216 nm) por duas bandas negativas em 205 nm e 222
nm sugere a presença de estrutura predominantemente desordenada após a exposição à luz UV-C. Ou Alternativa C: a substituição das bandas positiva (a 195 nm) e negativa (a 216 nm) por duas bandas negativas em 205 nm e 222
nm sugere a presença de estrutura predominantemente composta por folhas-beta após a exposição à luz UV-C. Ou Alternativa D: embora os dados indiquem que a exposição à luz UV-C induza à modificação da composição de estrutura secundária
da proteína WS, os achados só podem ser considerados conclusivos após experimentos adicionais de desnaturação
térmica. Ou Alternativa E: as condições de aquisição do espectro não são adequadas à análise pretendida.

Fundação Oswaldo Cruz · Accepted Answer

Alternativa [A] o espectro de dicroísmo circular da proteína WS antes da exposição à luz UV-C é caracterizado pela presença de
uma banda positiva em 195 nm e uma banda negativa em 216 nm, indicando uma estrutura predominantemente
composta por hélices-alfa.

O cristalino é composto principalmente por proteínas solúvei...

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