As carbapenemases são β-lactamases com maior capacidade hidrolítica, sendo capazes de
inativar praticamente todos os β-lactâmicos disponíveis no mercado, com algumas exceções. Sobre esse
perfil de resistência, e segundo o documento Microbiologia clínica para o controle de infecção
relacionada à assistência à saúde, da Agência Nacional de Vigilância Sanitária, é CORRETO afirmar:

Question

As carbapenemases são β-lactamases com maior capacidade hidrolítica, sendo capazes de
inativar praticamente todos os β-lactâmicos disponíveis no mercado, com algumas exceções. Sobre esse
perfil de resistência, e segundo o documento Microbiologia clínica para o controle de infecção
relacionada à assistência à saúde, da Agência Nacional de Vigilância Sanitária, é CORRETO afirmar: Alternativa A: A ceftazidima-avibactam é ativa contra a maioria dos isolados produtores da enzima Klebsiella
pneumoniae carbapenemase (KPC), oxacilininase 48 (OXA-48) e metalo-β-lactamases. Ou Alternativa B: As metalo-β-lactamases são capazes de hidrolisar todos os carbapenêmicos, mas não possuem
atividade contra monobactâmico (aztreonam). Ou Alternativa C: É o mecanismo de resistência aos carbapenêmicos mais eficiente em Enterobacterales em todo o
mundo, apesar de pouco frequente.  Ou Alternativa D: As serino-β-lactamases têm como exemplo a Klebsiella pneumoniae carbapenemase (KPC), que não
é capaz de hidrolisar ertapenem, apresentando atividade apenas contra imipenem e meropenem.

Qconcursos · Accepted Answer

Alternativa [B] As metalo-β-lactamases são capazes de hidrolisar todos os carbapenêmicos, mas não possuem
atividade contra monobactâmico (aztreonam). Gabarito: BFundamento decisivo: A questão se resolve pela distinção entre metalo-β-lactamases e serino-carbapenemases: o manual da ANVISA informa que ceftazidima-avibactam cobre KPC e OXA-48, mas não cobre metalo-β-lactamases; entre as alternativas, a B é a única que traz essa propriedade mecanística compatível com a base.Tema central: Carbapenemases bacterianasAnálise das alternativasAErradaEstá errada porque atribui à ceftazidima-avibactam atividade contra metalo-β-lactamases. O manual da ANVISA indicado na base é explícito: essa combinação é ativa contra a maioria dos produtores de KPC e OXA-48, mas não contra produtores de metalo-β-lactamases. O erro está no espectro do avibactam.BCertaA alternativa B está correta porque descreve o comportamento microbiológico das metalo-β-lactamases: elas têm atividade contra carbapenêmicos, mas não hidrolisam aztreonam. Esse é o ponto técnico central cobrado na questão. A base ainda ressalta uma confusão importante: no isolado real, o aztreonam pode falhar por coprodução de outras β-lactamases, mas isso não muda a veracidade mecanística da afirmação.CErradaEstá errada por misturar um conceito mecanístico com uma afirmação epidemiológica imprecisa. A produção de carbapenemase é, de fato, mecanismo muito eficiente de resistência em Enterobacterales, mas a expressão 'apesar de pouco frequente' em todo o mundo não se sustenta como afirmação geral segundo a base. O problema aqui é a generalização epidemiológica inadequada.DErradaEstá errada porque, embora KPC seja exemplo de serino-β-lactamase, é falso dizer que não hidrolisa ertapenem. A base afirma que KPC hidrolisa carbapenêmicos, incluindo ertapenem. Portanto, a alternativa erra no espectro enzimático da KPC.Pegadinha da questãoA banca explora duas confusões reais: supor que ceftazidima-avibactam cubra todas as carbapenemases e esquecer que o fato de a MBL não hidrolisar aztreonam é uma propriedade enzimática, não garantia automática de sensibilidade do isolado.Dica para questões semelhantesSepare primeiro serino-carbapenemases de metalo-β-lactamases; essa distinção costuma definir o gabarito.Memorize o par decisivo desta base: ceftazidima-avibactam cobre KPC e OXA-48, mas não cobre MBL.Quando aparecer aztreonam, pense em estabilidade à hidrólise por MBL, sem confundir isso com suscetibilidade obrigatória no antibiograma.

As carbapenemases são β-lactamases com maior capacidade hid...

Gabarito comentado

Gabarito: B

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