Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima.

A atividade de enzimas alostéricas não é afetada por mudanças no pH, apenas por mudança na temperatura.

A Vmax de uma enzima é uma função da formação de produto em determinado período de tempo. Porém, ela não se relaciona com a constante de Michaelis-Menten (km) para uma enzima não alostérica.

Inibidores de enzimas não podem sofrer modificações ao se ligarem à enzima.

Para que uma reação enzimática ocorra, a diferença de energia livre (ΔG) entre o substrato e o produto deve ser negativa e terá valores diferentes para reações catalisadas por enzima ou não.