Questões de Concurso
Comentadas sobre a química da vida em biologia
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A presença de dodecil sulfato de sódio favorece a transferência das proteínas mais hidrofílicas para a eletroforese por dificultar a formação de micelas.
Mesmo que os componentes celulares mencionados no experimento contenham compostos ácidos, o pH da solução aplicada no sistema de eletroforese será mantido em aproximadamente 8,1.
Os monossacarídeos, sólidos cristalinos, incolores e solúveis em solventes apolares, apresentam fórmula estrutural (CH2O)n, em que n varia de 1 a 3.
Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opção correta.
Identificada como uma partícula pequena, que consiste em aproximadamente 50% de proteína, 20% de colesterol, 30% de fosfolipídios e apenas traços de triacilgliceróis, afirma-se que essa lipoproteína é a
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segue.
Proteínas podem apresentar ligações do tipo dissulfeto como
resultado da redução de dois resíduos de cisteínas. Esse tipo de
ligação covalente pode, por exemplo, ligar duas cadeias
polipeptídicas, formando um dímero.
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segue.
Considere que uma determinada enzima hidrolase possua uma mutação gênica que resulte na substituição de um aminoácido em seu sítio catalítico. Considere, ainda, que tenham sido determinados os parâmetros cinéticos da enzima sem a mutação e com a mutação cujos os valores são mostrados abaixo, usando-se para isso, o substrato X. Enzima sem mutação:
Km = 14,0 µM, kcat = 98,0 s-1 e kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1 Enzima com hipotética mutação: Km = 6,0 µM, kcat = 78 s-1 e kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1
Nesse caso, é correto concluir que a enzima com mutação
realizada apresentou melhor eficiência catalítica.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, pode ser diminuída por enzimas
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato, não considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entidades, ignorando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações ao longo do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
Em um gráfico de Lineweaver ou de dupla recíproca, o ponto de intercepção da reta no eixo das ordenadas corresponde a 1/Vmax da reação enzimática. A adição de um inibidor competitivo nessa reação deslocará o ponto de intercepção para baixo.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, pode ser diminuída por enzimas.