Questões de Concurso
Para patologia clínica
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Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566150
Biomedicina - Análises Clínicas
Dentre adaptações e desenvolvimentos de tecnologias de
análise proteômica, o estabelecimento de métodos de
coloração de proteínas compatíveis com a análise por
espectrometria de massa são de grande interesse. Dentre
estes, encontram-se os métodos de coloração reversa. Com
relação às vantagens de algumas destas metodologias,
assinale a alternativa incorreta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566149
Biomedicina - Análises Clínicas
Diferentes técnicas de detecção de proteínas através de
métodos fluorescentes vem sendo desenvolvidas. Com
relação a estas metodologias, analise as afirmativas a seguir.
I. A faixa de detecção linear dinâmica dos métodos de detecção de proteínas por fluorescência em eletroforeese em gel é normalmente superior aos métodos de coloração tradicional.
II. Corantes de proteínas por fluorescência do tipo SYPRO são fáceis de serem aplicados, por meio de uma única etapa de coloração de 30 a 60 minutos, sem a necessidade de descoloração.
III. Os corantes de flurorescência detectam em geral pequenas quantidades de proteínas (4-8ng) e existem metodologias para sua quantificação através de análises de imagens.
Com relação às afirmativas acima, assinale abaixo a alternativa correta.
Assinale:
I. A faixa de detecção linear dinâmica dos métodos de detecção de proteínas por fluorescência em eletroforeese em gel é normalmente superior aos métodos de coloração tradicional.
II. Corantes de proteínas por fluorescência do tipo SYPRO são fáceis de serem aplicados, por meio de uma única etapa de coloração de 30 a 60 minutos, sem a necessidade de descoloração.
III. Os corantes de flurorescência detectam em geral pequenas quantidades de proteínas (4-8ng) e existem metodologias para sua quantificação através de análises de imagens.
Com relação às afirmativas acima, assinale abaixo a alternativa correta.
Assinale:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566148
Biomedicina - Análises Clínicas
Nas análises rotineiras de eletroforese bidimensional, após a
ruptura dos tecidos e/ou das células, as proteínas são
solubilizadas e desnaturadas em soluções contendo
detergentes não iônicos ou zwiteriônicos, agentes
caotrópicos e pequenas quantidades de agentes redutores,
para posterior análise em gel. Assinale abaixo a única
alternativa que não descreve exemplos, respectivamente,
destas três classes de substâncias.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566147
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação à espectrometria de massa, assinale a
alternativa incorreta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566146
Biomedicina - Análises Clínicas
Sobre a realização de análises de proteômica quantitativa,
assinale a alternativa correta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566145
Biomedicina - Análises Clínicas
A análise proteômica e a proteômica quantitativa são áreas
da química de proteínas que vem se desenvolvendo com
grande rapidez ao longo dos últimos anos. Sobre o tema,
assinale a alternativa incorreta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566144
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação a aplicações e limitações da análise proteômica
quantitativa, assinale a afirmativa incorreta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566143
Biomedicina - Análises Clínicas
O desenvolvimento das técnicas aplicadas à análise
proteômica vem ampliando a resolução e o poder de
detecção destas metodologias. Dentre estes avanços, o
desenvolvimento de técnicas de coloração de proteínas por
novas metodologias vem despertando grande interesse.
Nesse sentido, analise as afirmativas a seguir.
I. A utilização de detecção por fluorescência aumenta o poder de resolução de proteínas em gel, mas é um método laborioso e que introduz a manipulação de reagentes perigosos, que aumentam o risco de exposição e biossegurança nos laboratórios e que detectam apenas uma fração das proteínas presentes nas amostras.
II. A utilização de marcação radioativa é relevante apenas quando estão sendo realizadas análises proteômicas baseadas em modificações pós-traducionais das proteínas.
III. As técnicas de marcação fluorescente e radioativa aumentam o poder de resolução das análises proteômicas, entretanto requerem etapas anteriores de incubação com compostos apropriados.
Assinale:
I. A utilização de detecção por fluorescência aumenta o poder de resolução de proteínas em gel, mas é um método laborioso e que introduz a manipulação de reagentes perigosos, que aumentam o risco de exposição e biossegurança nos laboratórios e que detectam apenas uma fração das proteínas presentes nas amostras.
II. A utilização de marcação radioativa é relevante apenas quando estão sendo realizadas análises proteômicas baseadas em modificações pós-traducionais das proteínas.
III. As técnicas de marcação fluorescente e radioativa aumentam o poder de resolução das análises proteômicas, entretanto requerem etapas anteriores de incubação com compostos apropriados.
Assinale:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566142
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação ao sequenciamento de peptídeos acoplado à
análise proteômica, assinale a alternativa incorreta,
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566141
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação aos métodos de coloração de proteínas em gel,
assinale a alternativa correta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566140
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação ao teste de ELISA, é correto afirmar que:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566139
Biomedicina - Análises Clínicas
Métodos químicos como o tratamentos com ácido
trifluorometanossulfônico, hidrazinólize, β-eliminação e
oxidação por periodados são exemplos de técnicas
comumente utilizadas em análises proteômicas que
pretender caracterizar proteínas que foram modificadas pós-raducionalmente
por:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566138
Biomedicina - Análises Clínicas
Após realizar a purificação de uma proteína e a obtenção de
uma fração pura desta, um estagiário realizou a quantificação
do teor de proteínas presente nesta fração por meio de dois
métodos clássicos de dosagem de macromoléculas: o
método de Folin e o método de Lowry. Diferente do que o
estagiário esperava, os resultados obtidos foram bastante
discrepantes entre si, conforme tabela abaixo:
Com base nestes resultados e nos seus conhecimentos sobre os métodos em questão, observe as afirmativas abaixo, e assinale abaixo a alternativa correta.
I. O método de Folin apresentou uma menor quantificação pois avalia a quantidade de proteínas em função da presença de alguns poucos tipos de aminoácidos que, por serem pouco abundantes na proteína em questão, levou a uma baixa detecção da mesma pelo método.
II. O método de Lowry apresenta diversos tipos de interferência, o que pode ter levado a uma super-estimativa do nível de proteínas presente na fração analisada.
III. O método de Folin, na verdade, não é um método apropriado para a detecção de proteínas, uma vez que avalia a quantidade de açúcares e não de aminoácidos.
IV. O método de Lowry quantifica as ligações peptídicas presentes na proteína avaliada e, desta forma, apresenta uma maior sensibilidade do que o método de Folin que apenas avalia a presença dos aminoácidos tirosina e triptofano.
V. O método de Folin apresenta difícil manipulação e grande variabilidade, o que resulta em uma baixa reprodutibilidade e alta taxa de erro, o que provavelmente resultou em uma sub-estimativa da quantidade de proteínas presentes na amostra.
Assinale:
Com base nestes resultados e nos seus conhecimentos sobre os métodos em questão, observe as afirmativas abaixo, e assinale abaixo a alternativa correta.
I. O método de Folin apresentou uma menor quantificação pois avalia a quantidade de proteínas em função da presença de alguns poucos tipos de aminoácidos que, por serem pouco abundantes na proteína em questão, levou a uma baixa detecção da mesma pelo método.
II. O método de Lowry apresenta diversos tipos de interferência, o que pode ter levado a uma super-estimativa do nível de proteínas presente na fração analisada.
III. O método de Folin, na verdade, não é um método apropriado para a detecção de proteínas, uma vez que avalia a quantidade de açúcares e não de aminoácidos.
IV. O método de Lowry quantifica as ligações peptídicas presentes na proteína avaliada e, desta forma, apresenta uma maior sensibilidade do que o método de Folin que apenas avalia a presença dos aminoácidos tirosina e triptofano.
V. O método de Folin apresenta difícil manipulação e grande variabilidade, o que resulta em uma baixa reprodutibilidade e alta taxa de erro, o que provavelmente resultou em uma sub-estimativa da quantidade de proteínas presentes na amostra.
Assinale:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566137
Biomedicina - Análises Clínicas
Em relação aos métodos de purificação de proteínas,
cromatografia de afinidade e cromatografia de troca iônica,
assinale a alternativa que lista parâmetros que interferem em
ambos os processos.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566136
Biomedicina - Análises Clínicas
Encarregado de estabelecer um protocolo de purificação de
cinco proteínas diferentes, um pesquisador realizou análises
visando determinar algumas características básicas de cada
um delas, que pudessem lhe indicar as melhores estratégias
de purificação de cada uma delas.
Com base nestes dados o pesquisador optou pela realização dos seguintes passos de purificação: Inicialmente, a mistura foi aplicada em uma coluna de sepharose G50, sendo obtidas, na sequência de eluição, a fração 1 (F1, primeira a ser eluída), e a fração F2. A Fração F2 foi então aplicada em uma coluna de concanavalina. Após a aplicação do tampão de lavagem, foi obtida a fração F3 e, após aplicação do tampão de eluição, obteve-se a fração F4. Submetendo a Fração F3 à uma precipitação em sulfato de amônio, foram então obtidas a fração solúvel (F5) e a fração insolúvel (F6). A aplicação da Fração F1 em uma coluna de Poli-U, seguido da aplicação do tampão de lavagem deu então origem à fração F7 e, após a eluição final, com tampão de eluição, à fração F8.
Com base nas características das proteínas, e nos prodecimentos utilizados pelo pesquisador, assinale a alternativa que melhor identifica as frações nas quais cada uma das proteínas sera isolada de forma purificada.
Com base nestes dados o pesquisador optou pela realização dos seguintes passos de purificação: Inicialmente, a mistura foi aplicada em uma coluna de sepharose G50, sendo obtidas, na sequência de eluição, a fração 1 (F1, primeira a ser eluída), e a fração F2. A Fração F2 foi então aplicada em uma coluna de concanavalina. Após a aplicação do tampão de lavagem, foi obtida a fração F3 e, após aplicação do tampão de eluição, obteve-se a fração F4. Submetendo a Fração F3 à uma precipitação em sulfato de amônio, foram então obtidas a fração solúvel (F5) e a fração insolúvel (F6). A aplicação da Fração F1 em uma coluna de Poli-U, seguido da aplicação do tampão de lavagem deu então origem à fração F7 e, após a eluição final, com tampão de eluição, à fração F8.
Com base nas características das proteínas, e nos prodecimentos utilizados pelo pesquisador, assinale a alternativa que melhor identifica as frações nas quais cada uma das proteínas sera isolada de forma purificada.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566135
Biomedicina - Análises Clínicas
Interessado na purificação de uma proteína recém identificada
em uma nova bactéria isolada de corais (proteína PX315), você
foi encarregado de estabelecer um protocolo inicial de
purificação da mesma, a partir de culturas in vitro
estabelecidas em laboratório. A proteína PX315 apresenta
peso molecular de cerca de 20kDa, um ponto isoelétrico de
8,1, e tem capacidade de interação com RNAs. Tendo em vista
seus conhecimentos sobre os métodos de purificação de
proteínas e os dados disponíveis para a proteína em questão,
é correto afirmar que, a ordem dos passos sequenciais mais
indicados para a purificação da mesma é:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566134
Biomedicina - Análises Clínicas
Dentre os diferentes métodos de purificação de proteínas
existentes, é correto afirmar que os métodos que se baseiam
no peso molecular da proteína em questão para seu
isolamento são:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566133
Biomedicina - Análises Clínicas
Encarregado de realizar a purificação de uma proteína de
interesse farmacológico, você chegou a um protocolo de
purificação que resulta em uma mistura de quatro proteínas,
com as seguintes características:
Visando purificar a proteína de interesse farmacológico (Proteína 2), você realizou uma cromatografia de gel filtração. Após acompanhar o perfil de eluição desta cromatografia, você identificou uma sequência de picos, que foram coletados e analisados. Com base nos seus conhecimentos sobre separação de proteínas, assinale a alternativa que melhor corresponde ao i.) número de picos indentificados na análise do cromatograma desta cromatografia; ii.) qual seria o pico que conteria a proteína de interesse; iii) e, no caso de existir a necessidade de passos adicionais em seu protocolo de purificação. Assinale a alternativa que indica uma opção viável de método subsequente a ser utilizado para o isolamento da proteína 2.
Visando purificar a proteína de interesse farmacológico (Proteína 2), você realizou uma cromatografia de gel filtração. Após acompanhar o perfil de eluição desta cromatografia, você identificou uma sequência de picos, que foram coletados e analisados. Com base nos seus conhecimentos sobre separação de proteínas, assinale a alternativa que melhor corresponde ao i.) número de picos indentificados na análise do cromatograma desta cromatografia; ii.) qual seria o pico que conteria a proteína de interesse; iii) e, no caso de existir a necessidade de passos adicionais em seu protocolo de purificação. Assinale a alternativa que indica uma opção viável de método subsequente a ser utilizado para o isolamento da proteína 2.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566132
Biomedicina - Análises Clínicas
A síntese de proteínas é um conjunto complexo de reações
bioquímicas que garantem a produção de proteínas pela
célula, a partir de um molde de RNA produzido a partir do
genoma. Com relação à síntese de proteína, assinale a única
afirmativa incorreta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566131
Biomedicina - Análises Clínicas
A descoberta do processo de adição de resíduos de
ubiquitina às proteínas representou um grande avanço no
processo de reconhecimento de modificações pós-traducionais.
Com relação a este processo, analise as
afirmativas a seguir.
I. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma específica, em determinados resíduos da cadeia polipeptídica.
II. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma sequencial e rápida, de forma que são gerados sempre intermediários protéicos poli-ubiquitinados.
III. A adição de ubiquitina marca a proteína especificamente para a degradação via proteassoma.
IV. A adição de poli-ubiquitina corresponde a uma das formas de controle do tempo de via das proteínas celulares.
Assinale:
I. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma específica, em determinados resíduos da cadeia polipeptídica.
II. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma sequencial e rápida, de forma que são gerados sempre intermediários protéicos poli-ubiquitinados.
III. A adição de ubiquitina marca a proteína especificamente para a degradação via proteassoma.
IV. A adição de poli-ubiquitina corresponde a uma das formas de controle do tempo de via das proteínas celulares.
Assinale:
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