Ainda com referência à situação hipotética 12A3-I, considere...

Alternativa Correta: E

Vamos analisar a questão detalhadamente. Ela trata do uso de espectrometria de massas para identificar peptídeos a partir de amostras experimentais. Esse tipo de análise é crucial na química analítica, especialmente para caracterizar e determinar a composição de moléculas complexas, como proteínas e peptídeos.

Espectrometria de Massas (MS) é uma técnica que mede a razão massa/carga de íons. No caso de moléculas como peptídeos, a MS pode fornecer informações detalhadas sobre sua composição molecular e sequência de aminoácidos.

Agora, vamos comentar cada alternativa:

A - "Um espectrômetro de massas com ionização por tempo de voo e análise por dessorção a laser produzirá íons do peptídeo em questão com múltiplas cargas."

A técnica de Tempo de Voo (TOF) é usada para medir a velocidade dos íons gerados, mas a dessorção a laser, mais conhecida como MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization), tende a produzir íons com carga +1 e não múltiplas cargas, o que torna essa afirmação incorreta para a situação dada.

B - "Se a amostra for ionizada por eletropulverização (electrospray), espera-se que a forma predominante encontrada no espectro de massas seja a do peptídeo ionizado com dez cargas positivas."

A ionização por Electrospray Ionization (ESI) frequentemente resulta em íons com múltiplas cargas, mas a formação de um íon com exatamente dez cargas é improvável, considerando a massa e a composição do peptídeo mencionado. Portanto, essa alternativa está incorreta.

C - "Um espectrômetro de massas equipado com analisador do tipo quadrupolo será capaz de avaliar a massa molecular do peptídeo em função de seu tempo de voo dentro do referido quadrupolo."

O analisador quadrupolo mede a razão massa/carga utilizando campos elétricos variáveis, não depende de tempo de voo. A descrição dada está incorreta.

D - "Um espectrômetro de massas com fonte de íons do tipo orbital (orbitrap) apresentará melhor resolução que um com fonte de íons do tipo armadilha de íons (ion trap)."

Embora essa afirmação seja verdadeira, ela não é a resposta correta para a identificação do peptídeo, pois a questão busca uma alternativa que melhor descreva a identificação de sequências de aminoácidos.

E - "Um espectrômetro de massas capaz de realizar análises em série, do tipo MS-MS, é capaz de gerar dados que permitam obter informações sobre a sequência de aminoácidos do peptídeo."

A técnica de MS-MS, ou tandem mass spectrometry, é amplamente utilizada para determinar a sequência de aminoácidos em peptídeos por meio da fragmentação controlada e análise dos fragmentos. Isso torna essa alternativa correta, pois aborda diretamente a identificação da sequência de aminoácidos.

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ALTERNATIVA A; Dessorção a laser é um tipo de ionização para MALDI e ELETROSPRAY. TIME OF LIGHT é um tipo de analisador e não fonte de ionização.

ALTERNATIVA B; Na fonte de ionização por ELETROSPRAY, com a explosão COULOMBICA, a gota se divide em gotículas menores, resultando em uma molécula de analito com carga unitária ou múltipla. Logo, não necessariamente teremos 10 cargas positivas.

ALTERNATIVA C; O analisador QUADRUPOLO não é recomendado para análise de peptídeos. E outra, o analisador QUADRUPOLO não tem como princípio a análise por tempo de voo e sim pela questão de íons ressoantes

ALTERNATIVA D; ORBINTRAP não é fonte e sim analisador

GABARITO E

BONS ESTUDOS

ATÉ PASSAR

ver

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“Um espectrômetro de massas capaz de realizar análises em série, do tipo MS-MS, é capaz de gerar dados que permitam obter informações sobre a sequência de aminoácidos do peptídeo”. 

Um espectrômetro de massas do tipo MS-MS (espectrometria de massas em tandem) é uma ferramenta poderosa para a análise de peptídeos e proteínas. Ele permite a fragmentação dos íons peptídicos em um primeiro estágio de análise (MS1) e, em seguida, a análise dos fragmentos resultantes em um segundo estágio (MS2). Isso gera um espectro de fragmentos que pode ser usado para deduzir a sequência de aminoácidos do peptídeo.

Essa técnica é amplamente utilizada em proteômica para identificar e caracterizar proteínas, bem como para estudar modificações pós-traducionais e interações proteína-proteína.