As proteínas plasmáticas e as enzimas apresentam propriedad...

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Q3909944 Biomedicina - Análises Clínicas
As proteínas plasmáticas e as enzimas apresentam propriedades alostéricas e centros ativos que podem ser inibidos por mecanismos competitivos ou não competitivos. No contexto da cinética enzimática representada pela equação de Michaelis-Menten e o efeito de inibidores na afinidade da enzima pelo substrato, assinale a alternativa correta.
Alternativas

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Gabarito: D

Fundamento decisivo: A questão cobra cinética de Michaelis-Menten e o efeito da inibição competitiva: o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo, eleva o Km aparente e não altera a Vmax. Esse é o critério que identifica a alternativa D como correta.

Tema central: Inibição competitiva enzimática
Análise das alternativas
A
Errada
Está incorreta porque contradiz o próprio conceito de açúcar redutor. A presença de hidroxila anomérica livre permite a interconversão com a forma carbonílica e confere capacidade de reduzir íons cúpricos em meio alcalino, que é justamente a base do ensaio de Benedict. Portanto, não são incapazes de reduzir cobre; são capazes.
B
Errada
Está incorreta por dois erros bioquímicos objetivos. Fragmentos ricos em C-G têm Tm maior, e não menor, que fragmentos ricos em A-T, porque o pareamento C-G confere maior estabilidade térmica. Além disso, C-G possui três pontes de hidrogênio, não duas. A alternativa inverte tanto o número de ligações quanto o efeito sobre a temperatura de melting.
C
Errada
Está incorreta porque mistura uma parte verdadeira com uma conclusão falsa. A hemoglobina realmente apresenta cooperatividade positiva e curva sigmoide, mas sua afinidade não é insensível a pH e temperatura. A curva de dissociação da oxi-hemoglobina é modulada por pH, CO2, temperatura e 2,3-BPG. Logo, a sigmoidalidade não implica invariabilidade frente a essas condições.
D
Certa
A alternativa D está correta porque, na inibição competitiva, a competição entre inibidor e substrato pelo sítio ativo aumenta o Km aparente, o que expressa menor afinidade aparente da enzima pelo substrato. Como essa competição pode ser superada com maior concentração de substrato, a Vmax permanece inalterada.
Pegadinha da questão
A banca misturou conceitos de bioquímica diferentes e inseriu alternativas parcialmente corretas, mas invalidadas por um detalhe técnico decisivo; aqui, o critério que mata a questão é não confundir inibição competitiva com redução de Vmax.
Dica para questões semelhantes
  • Quando a pergunta citar Michaelis-Menten e afinidade enzima-substrato, procure primeiro a relação entre tipo de inibição, Km e Vmax.
  • Na inibição competitiva, pense em disputa pelo sítio ativo: Km aparente sobe e Vmax permanece.
  • Desconfie de alternativas que começam corretas e terminam com uma afirmação que contraria o conceito central, como ocorreu com açúcar redutor e hemoglobina.
  • Em Tm de ácidos nucleicos, maior conteúdo de C-G significa maior estabilidade térmica.

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