Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lo...

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Q796771 Medicina
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo
Alternativas

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Tema central: O tema desta questão é a inibição enzimática, especificamente no contexto da farmacologia da lovastatina.

A lovastatina é um exemplo clássico de como os inibidores enzimáticos atuam para regular processos bioquímicos no nosso corpo. Esta questão aborda um conceito fundamental na bioquímica e farmacologia: os inibidores competitivos. Vamos explorar por que essa é a resposta correta e entender as alternativas.

Justificativa para a alternativa correta (A - competitiva): A lovastatina se liga de forma não covalente ao sítio ativo da enzima HMG-CoA redutase. Isso significa que ela compete diretamente com o substrato natural da enzima, a HMG-CoA, pelo mesmo local de ligação. Esta competição direta caracteriza a inibição como competitiva, pois o inibidor pode ser deslocado pelo aumento da concentração do substrato. É um mecanismo típico dos inibidores competitivos, onde a afinidade do inibidor pelo sítio ativo é crucial para sua eficácia.

Análise das alternativas incorretas:

B - não competitiva: Este tipo de inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima, alterando a conformação da enzima de forma que a atividade seja reduzida independentemente da concentração de substrato. Isso não se aplica à lovastatina, que compete diretamente no sítio ativo.

C - incompetitiva: Inibidores incompetitivos se ligam apenas ao complexo enzima-substrato, não ao sítio ativo da enzima livre. Eles diminuem tanto a afinidade da enzima quanto a sua atividade. Este não é o caso da lovastatina, que se liga ao sítio ativo da enzima livre.

D - mista: Inibidores mistos podem se ligar tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato, alterando a afinidade e a atividade, mas não de forma competitiva. A lovastatina não se comporta dessa maneira, pois compete diretamente no sítio ativo.

Para este tipo de questão, é importante lembrar que a identificação do sítio de ligação e a relação com o substrato são chaves para determinar o tipo de inibição. Revisar esses conceitos em livros de farmacologia, como o "Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics", pode ajudar a solidificar esse conhecimento.

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Comentários

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Importância Farmacêutica do estudo da inibição enzimática
Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na 
catálise, diminuindo a velocidade da reação… esse é o mecanismo de 
ação da grande maioria de agentes farmacêuticos.
Ex. : Aspirina→ Inibidor da síntese de Prostaglandinas → Antiinflamatório
2. Classificação:
1) Inibição Reversível: Inibição Competitiva
Inibição Não-Competitiva
Inibição Inconpetitiva
Inibição Mista
2) Inibição Irreversível
Inibição da Atividade Enzimática.

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