A enzima lisozima tem, em seu sítio ativo, dois ami...

Para resolver essa questão, é crucial compreender o conceito de ionização de aminoácidos em função do pH do meio e dos respectivos pK dos grupos funcionais envolvidos. Neste caso, temos que analisar o estado de ionização dos grupos carboxila das cadeias laterais dos aminoácidos Glu³⁵ e Asp⁵² na enzima lisozima.

O pK é um valor que indica o pH no qual um grupo funcional está 50% protonado e 50% desprotonado. Se o pH do meio for menor que o pK, o grupo tende a estar protonado; se o pH for maior, ele tende a estar desprotonado.

No caso da lisozima:

• Glu³⁵: com um pK de 5,9. Como o pH ótimo é 5,2 (menor que 5,9), o Glu³⁵ está protonado.
• Asp⁵²: com um pK de 4,5. Como o pH ótimo é 5,2 (maior que 4,5), o Asp⁵² está desprotonado.

Portanto, a alternativa A - protonado e desprotonado é a correta, refletindo os estados de ionização de Glu³⁵ e Asp⁵² respectivamente.

Vamos analisar as alternativas incorretas:

• B - desprotonado e protonado: Invertida em relação à situação real dos estados de ionização.
• C - ambos protonados: Contraria o fato de que Asp⁵² está desprotonado a pH 5,2.
• D - ambos desprotonados: Contraria o fato de que Glu³⁵ está protonado a pH 5,2.
• E - ambos têm as duas cargas (anfotéricos): Não se aplica diretamente à questão, que pede os estados de ionização específicos dos grupos carboxila.

Estratégia para interpretar o enunciado e alternativas:

Preste atenção ao pK e ao pH fornecido; compare-os para determinar se o grupo funcional estará protonado ou desprotonado. Essa comparação é fundamental e frequentemente testada em concursos.

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Alguém?

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Deve se lembrar que há uma relação limite entre os coeficiente de pH e pKa.

Na qual, quando pH=pKa não há a predominância de nenhuma de nenhuma das espécies HA ou A-

quando pH>pKa há a predominância das espécies A- (Desprotonada)

quando pH<pKa há a predominância das espécies HA (Protonada)

Resposta Letra A