Um experimento realizado com a enzima hexocinase mostr...

A alternativa correta é a E - na presença de concentrações saturantes do substrato, a molécula da enzima se tornará mais estável e o tratamento a 45ºC reduzirá sua atividade discretamente.

Tema central da questão: A questão aborda a estabilidade enzimática e como a presença de um substrato pode influenciar a atividade de uma enzima sob condições de estresse térmico. Esse tema é crucial na cinética química, especialmente ao estudar enzimas, que são catalisadores biológicos.

Resumo teórico: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas. Sua atividade pode ser influenciada por fatores como temperatura, pH e concentração de substratos. Quando a temperatura aumenta, as enzimas podem sofrer desnaturação, perdendo sua estrutura tridimensional e, consequentemente, sua atividade. Porém, na presença de substratos, as enzimas podem formar complexos mais estáveis, resistindo melhor ao calor. Este conceito é conhecido como efeito estabilizador do substrato (ou teoria da proteção térmica).

Justificativa para a alternativa correta (E): A presença de concentrações saturantes de substrato pode estabilizar a estrutura da enzima, diminuindo o efeito desnaturante do calor. Isso ocorre porque o substrato ajuda a manter a conformação ativa da enzima, conferindo-lhe uma resistência adicional ao aumento de temperatura. Portanto, a atividade da hexocinase será reduzida apenas discretamente em 45ºC. Fontes confiáveis, como os estudos sobre estabilidade enzimática em bioquímica, apoiam essa interpretação.

Análise das alternativas incorretas:

A - Ao contrário do que alega, a presença do substrato pode alterar a conformação da enzima, tornando-a mais estável e não levando à mesma redução de atividade.

B - A presença do substrato não necessariamente torna a enzima mais ativa em termos de resistência ao calor, mas sim mais estável.

C - O substrato geralmente não aumenta o efeito desnaturante, mas sim protege parcialmente a enzima contra esse efeito.

D - A presença do substrato pode influenciar a energia de ativação, mas o foco aqui é a estabilidade térmica, e não a velocidade da reação exclusivamente.

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O tratamento da hexocinase a 45°C por 12 minutos causa uma perda de cerca de 50% da atividade enzimática devido à desnaturação parcial da enzima. Isso ocorre porque temperaturas elevadas podem romper interações não covalentes (como pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas) responsáveis pela manutenção da estrutura terciária e, em alguns casos, da estrutura quaternária da enzima.

No entanto, quando a enzima está na presença de concentrações saturantes do substrato, ela tende a se tornar mais termoestável. Isso acontece porque a ligação do substrato ao sítio ativo pode reforçar a estrutura da proteína, reduzindo a suscetibilidade à desnaturação térmica.

Portanto, com substrato presente, a perda de atividade da hexocinase será menor do que os 50% observados sem substrato, pois a enzima estará relativamente mais protegida contra os efeitos da temperatura.