A multivalência é caracterizada pela eficiência de ligação ao antígeno que favorece a ligação em múltiplos pontos do anticorpo (reações cruzadas). Porém isto pode afetar a afinidade com que o anticorpo se liga a certos tipos de antígeno.

Os anticorpos possuem múltiplos sítios de ligação antigênica, compostos por sítios de ligação ao antígeno constituídos de aminoácidos oriundos das cadeias pesadas e das cadeias leves.

A afinidade de uma molécula de anticorpo reflete a estreiteza do ajuste de um determinante antigênico a um único sítio de ligação antigênica, ao passo que a avidez total de um anticorpo por um antígeno multivalente é definida como a força total de todos os seus sítios de ligação juntos. 

A reação de precipitação antígeno-anticorpo baseia-se na ligação cruzada de antígenos bivalentes com anticorpos multivalentes. Se um antígeno for multivalente, poderá formar pequenos complexos cíclicos ou cadeias lineares com os anticorpos, enquanto um antígeno bivalente é capaz de formar treliças maiores que precipitam mais rapidamente.

A imunoglobulina M é a primeira classe de anticorpos a ser produzida pelas células T em desenvolvimento. Liga-se a receptores específicos localizados nas células fagocíticas, como macrófagos e polimorfonucleares. Aumentando a eficiência, estas células ingerem e destroem os microrganismos infecciosos que foram recobertos com anticorpos IgM em resposta à infecção.