Em cinética enzimática, há uma ferramenta matemática muito importante, conhecida como constante de Michaelis (K_m), que representa a concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade de sua velocidade máxima (V_max). Apesar de restritos às enzimas que obedecem à cinética descrita por MichaelisMenten, esses dois parâmetros fornecem uma estrutura matemática para entender a atividade enzimática e os fatores que influenciam as taxas de reação.
Uma aplicação muito comum do K_m é a afinidade da enzima pelo seu substrato. Um baixo valor de K_m indica uma maior afinidade de ligação entre o par, ou seja, maior taxa de reação em concentrações menores de substrato. Por outro lado, um alto valor de K_m indica uma afinidade menor entre o par e, portanto, uma taxa de reação mais lenta em concentrações menores de substrato.
Sabe-se que o metabolismo celular é um conjunto de reações enzimáticas que mantêm os organismos vivos e responsivos a sinais que eles recebem do meio. Em organismos que respiram, a respiração celular, uma via metabólica fundamental, alimenta vários processos celulares, gerando moléculas como ATP, o NADH e o FADH2. As etapas ocorrem no citosol ou na matriz mitocondrial. Uma etapa fundamental para o metabolismo de uma forma geral é o ciclo do ácido cítrico. Ele é composto de oito etapas enzimáticas. Dentre elas, a atividade de enzimas como citrato sintase e isocitrato desidrogenase tem implicações significativas para a produção de energia. Essas enzimas catalisam as reações do início do ciclo do ácido cítrico e desempenham um papel limitador da sua velocidade.

Qual das seguintes afirmações descreve com precisão como uma mutação que aumenta o valor de K_m da citrato sintase afetaria o ciclo de Krebs nas células humanas?