Na inibição enzimática reversível, ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de
forma que a enzima original não pode ser regenerada.
A constante de Michaelis, KM, pode ser interpretada como a concentração de substrato na qual 70% dos
sítios ativos das enzimas estão em atividade, ou seja, ligados com substratos.
Uma enzima que necessita de coenzima para sua atuação catalítica é denominada de holoenzima
quando está livre da associação, e de apoenzima quando está associada.
Algumas enzimas, para que possam catalisar uma reação química, necessitam da ação conjunta
de coenzimas, geralmente derivadas das vitaminas que vão ser oxidadas ou reduzidas durante a
transformação do substrato em produto.
As enzimas podem ser classificadas de acordo com o tipo de reação química da qual participam, como
as liases que catalisam a adição de grupos a duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio
de remoção de grupos.