Questões de Concurso Comentadas para FIOCRUZ | Qconcursos.com

Q566149

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566149 Biomedicina - Análises Clínicas

Diferentes técnicas de detecção de proteínas através de métodos fluorescentes vem sendo desenvolvidas. Com relação a estas metodologias, analise as afirmativas a seguir.

I. A faixa de detecção linear dinâmica dos métodos de detecção de proteínas por fluorescência em eletroforeese em gel é normalmente superior aos métodos de coloração tradicional.

II. Corantes de proteínas por fluorescência do tipo SYPRO são fáceis de serem aplicados, por meio de uma única etapa de coloração de 30 a 60 minutos, sem a necessidade de descoloração.

III. Os corantes de flurorescência detectam em geral pequenas quantidades de proteínas (4-8ng) e existem metodologias para sua quantificação através de análises de imagens.

Com relação às afirmativas acima, assinale abaixo a alternativa correta.

Assinale:

A

se apenas a afirmativa I estiver correta.

B

se apenas a afirmativa II estiver correta.

C

se apenas a afirmativa III estiver correta.

D

se apenas as afirmativas I e III estiverem corretas.

E

se todas as afirmativas estiverem corretas.

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Q566148

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566148 Biomedicina - Análises Clínicas

Nas análises rotineiras de eletroforese bidimensional, após a ruptura dos tecidos e/ou das células, as proteínas são solubilizadas e desnaturadas em soluções contendo detergentes não iônicos ou zwiteriônicos, agentes caotrópicos e pequenas quantidades de agentes redutores, para posterior análise em gel. Assinale abaixo a única alternativa que não descreve exemplos, respectivamente, destas três classes de substâncias.

A

Triton-X100, tiouréia e β-mercaptoetanol.

B

Duodecil sulfato de sódio, uréia e Ditiotreitol.

C

Triton X-100, hidrocloreto de guanidina e Ditiotreitol.

D

CHAPS (3-[(3-Cloroamidopropil)dimetilamônio]-1 propanosulfonato), uréia e iodoacetamida.

E

sulfobetaínas, tiouréia e β-mercaptoetanol.

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Q566147

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566147 Biomedicina - Análises Clínicas

Com relação à espectrometria de massa, assinale a alternativa incorreta.

A

A fragmentação dos peptídeos na célula de colisão ocorre de maneira imprevisível e aleatória, gerando em geral fragmentos de aminoácidos que não são utilizados para a identificação das proteínas.

B

No analisador, os peptídeos são separados em função da razão massa/carga (m/z).

C

Diferentes componentes do espectrômetro são mantidos a vácuo para evitar o movimento indesejado de íons.

D

Um espectrômetro de massa contém três unidades básicas, uma fonte de ionização, um analisador e um detector.

E

Na célula de colisão, os íons colidem com um gás (em geral He, Ar ou Ne), resultando na fragmentação do íon.

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Q566146

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566146 Biomedicina - Análises Clínicas

Sobre a realização de análises de proteômica quantitativa, assinale a alternativa correta.

A

Proteínas, ou seus peptídeos, derivados de uma amostra experimental são marcados com um ou mais isótopos estáveis, misturados com uma amostra controle não marcada e em seguida digeridos proteoliticamente e analisados em espectrometria de massa.

B

A diferença na assinatura de massas entre uma amostra marcada e não marcada servirá para identificar os polipeptídeos marcados de seus controles cognatos.

C

A intensidade do sinal da espectrometria de massa das amostras de peptídeos diferencialmente marcados pode ser utilizada para determinar sua abundância relativa em cada uma das condições experimentais analisadas.

D

São exemplos de métodos de marcação isotópica a marcação metabólica estável, a adição de massa ou de isótopos por meio de reações químicas e a introdução de isotópos estáveis por meio de reações enzimáticas.

E

Uma grande limitação da proteômica quantitativa reside na impossibilidade de utilização de marcação multiplex, limitando as análises a um tipo de isótopo ou etiqueta molecular por vez, o que, por sua vez, limita a comparação a apenas duas condições experimentais.

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Q566145

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566145 Biomedicina - Análises Clínicas

A análise proteômica e a proteômica quantitativa são áreas da química de proteínas que vem se desenvolvendo com grande rapidez ao longo dos últimos anos. Sobre o tema, assinale a alternativa incorreta.

A

Uma vantagem da análise proteômica sobre a análise da expressão gênica no nível de RNA é que a proteômica identifica produtos gênicos que são de fato expressos e não apenas mRNAs que podem não ser traduzidos.

B

Uma das grandes limitações atuais da análise proteômica reside no número de proteínas que pode ser analisada em cada experimento, que sempre representará apenas uma fração das proteínas expressas em determinada situação.

C

A análise proteômica é limitada a proteínas solúveis, não sendo aplicável a proteínas mais complexas como as proteínas de membrana.

D

A análise proteômica permite a detecção de modificações pós-traducionais, o que amplia a relevância biológica dos dados obtidos.

E

Um dos pré-requisitos básicos da proteômica é que o organismo analisado já tenha seu genoma sequenciado, ou pelo menos uma boa coleção de cDNAs esteja disponível.

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Q566144

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566144 Biomedicina - Análises Clínicas

Com relação a aplicações e limitações da análise proteômica quantitativa, assinale a afirmativa incorreta.

A

a detecção de fosfoproteínas e a comparação de sua distribuição entre duas situações experimentais constitui a base da análise fosfoproteômica.

B

Dentre as modificações pós-traducionais de grande relevância biológica, as glicosilações são atualmente uma das grandes limitações da análise proteômica, uma vez que ainda não é possível a identificação destas modificações nestas abordagens.

C

Experimentos que detectam a presença de proteínas modificadas por ubiquitinação ou SUMOilação podem ser acoplados à análise proteômica quantitativa de forma a gerar um painel de proteínas passíveis de sofrerem estas modificações.

D

O isolamento de organelas e subsequente análise das proteínas presentes por meio de estratégias proteômicas, possibilita a realização de sub-proteomas celulares que permitem a identificação do conjunto de proteínas que compõem as distintas organelas. Esta caracterização possibilita ainda, com a aplicação de análises subsequentes, a determinação de sequências de direcionamento que operam no tráfego de proteínas nas células eucarióticas.

E

Proteínas com baixa abundância relativa, proteínas de alto peso molecular e proteínas associadas a membranas apresentam o maior grau de dificuldade de detecção nas análises proteômicas.

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Q566143

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566143 Biomedicina - Análises Clínicas

O desenvolvimento das técnicas aplicadas à análise proteômica vem ampliando a resolução e o poder de detecção destas metodologias. Dentre estes avanços, o desenvolvimento de técnicas de coloração de proteínas por novas metodologias vem despertando grande interesse. Nesse sentido, analise as afirmativas a seguir.

I. A utilização de detecção por fluorescência aumenta o poder de resolução de proteínas em gel, mas é um método laborioso e que introduz a manipulação de reagentes perigosos, que aumentam o risco de exposição e biossegurança nos laboratórios e que detectam apenas uma fração das proteínas presentes nas amostras.

II. A utilização de marcação radioativa é relevante apenas quando estão sendo realizadas análises proteômicas baseadas em modificações pós-traducionais das proteínas.

III. As técnicas de marcação fluorescente e radioativa aumentam o poder de resolução das análises proteômicas, entretanto requerem etapas anteriores de incubação com compostos apropriados.

Assinale:

A

se apenas as afirmativas I e III estiverem corretas.

B

se apenas a afirmativa II estiver correta.

C

se apenas a afirmativa I estiver correta.

D

se apenas a afirmativa III estiver correta.

E

se apenas as afirmativas II e III estiverem corretas.

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Q566142

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566142 Biomedicina - Análises Clínicas

Com relação ao sequenciamento de peptídeos acoplado à análise proteômica, assinale a alternativa incorreta,

A

Os melhores resultados de sequenciamento são obtidos com peptídeos de 2.5kDa ou menos.

B

Para a realização do sequenciamento, as proteínas são retiradas do gel e submetidas à proteólise.

C

Na espectometria de massa em tandem, os peptídeos são fragmentados nas ligações peptídicas.

D

Alguns peptídeos geram informações para uma sequência completa, enquanto a maioria gera sequências parciais de 4 ou 5 aminoácidos.

E

As pequenas sequências obtidas nas análises de sequenciamento são pouco informativas e apenas podem ser utilizadas se estiverem presentes de forma abundante na amostra, independente do fato de estarem ou não presentes no banco de dados utilizado.

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Q566141

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566141 Biomedicina - Análises Clínicas

Com relação aos métodos de coloração de proteínas em gel, assinale a alternativa correta.

A

A coloração por Coomassie Blue é a mais indicada para análise de eletroforese bidimensional, em função de seu alto grau de sensibilidade.

B

A coloração por prata é a mais indicada para análise de eletroforese bidimensional acoplada à espectrometria de massa, em função de seu alto grau de sensibilidade.

C

A coloração de Coomassie Blue é a mais indicada para análise de eletroforese bidimensional acoplada à espectrometria de massa, uma vez que as proteínas não se fixam de forma irreversível ao gel.

D

A coloração por prata deve ser evitada quando a intenção é submeter as proteínas separadas eletroforeticamente à detecção por espectometria de massa em função do alto teor de spots falsos positivos detectados após o tratamento com nitrato de prata.

E

A coloração por Coomassie Blue é a mais indicada apenas em situações onde a detecção das proteínas será realizada por meio da purificação e do sequenciamento manual dos spots de interesse, uma vez que, com esta técnica de coloração, são necessárias quantidades muito grandes de proteínas, o que inviabilizaria sua aplicação com métodos de detecção mais sensíveis.

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Q566140

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566140 Biomedicina - Análises Clínicas

Com relação ao teste de ELISA, é correto afirmar que:

A

É um método de detecção de vírus não sendo, portanto, aplicável na detecção de proteínas em geral.

B

É um método de detecção fluorescente, sendo necessária a existência de um leitor de fluorescência de alta sensibilidade, sem o qual não é possível avaliar o nível de proteínas presentes na amostra.

C

É um método que necessita obrigatoriamente da presença de um anticorpo de alta especificidade e alta afinidade pelo antígeno que está sendo detectado e que, desta forma, exige a existência de anticorpos monoclonais para o antígeno em questão.

D

É um método de carácter qualitativo, sendo usado apenas para a detecção da presença ou da ausência de uma determinada proteína, mas que não pode ser aplicado em situações onde se quer detectar o nível absoluto de proteína.

E

É um método que depende da conformação da proteína que se deseja quantificar e, assim, é sensível à variações de pH, temperatura e força iônica na amostra que esta sendo avaliada.

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Q566139

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566139 Biomedicina - Análises Clínicas

Métodos químicos como o tratamentos com ácido trifluorometanossulfônico, hidrazinólize, β-eliminação e oxidação por periodados são exemplos de técnicas comumente utilizadas em análises proteômicas que pretender caracterizar proteínas que foram modificadas pós-raducionalmente por:

A

fosforilação.

B

SUMOilação.

C

glicosilação.

D

ubiquitinação.

E

miristoilação.

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Q566137

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566137 Biomedicina - Análises Clínicas

Em relação aos métodos de purificação de proteínas, cromatografia de afinidade e cromatografia de troca iônica, assinale a alternativa que lista parâmetros que interferem em ambos os processos.

A

temperatura da coluna, peso molecular das proteínas a serem separadas.

B

carga elétrica, tamanho da coluna utilizada.

C

tamanho da coluna e temperatura de eluição.

D

pH do tampão de eluição e tempo de eluição.

E

força iônica e pH do tampão de eluição.

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Q566135

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566135 Biomedicina - Análises Clínicas

Interessado na purificação de uma proteína recém identificada em uma nova bactéria isolada de corais (proteína PX315), você foi encarregado de estabelecer um protocolo inicial de purificação da mesma, a partir de culturas in vitro estabelecidas em laboratório. A proteína PX315 apresenta peso molecular de cerca de 20kDa, um ponto isoelétrico de 8,1, e tem capacidade de interação com RNAs. Tendo em vista seus conhecimentos sobre os métodos de purificação de proteínas e os dados disponíveis para a proteína em questão, é correto afirmar que, a ordem dos passos sequenciais mais indicados para a purificação da mesma é:

A

precipitação com sulfato de amônio, gel filtração, coluna de afinidade com poliribonucleotídeos.

B

coluna de afinidade com desoxiribonucleotídeos, cromatografia líquida de alta pressão, gel filtração.

C

gel filtração, cromatografia de fase reversa, cromatografia de afinidade com anticorpo anti-Proteína X

D

precipitação com sulfato de amônio, cromatografia de afinidade com anticorpo anti-Proteína X, focalização isoelétrica.

E

eletroforese bi-dimensional preparativa, coluna de afinidade com concanavalina A, precipitação com sulfato de amônio.

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Q566134

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566134 Biomedicina - Análises Clínicas

Dentre os diferentes métodos de purificação de proteínas existentes, é correto afirmar que os métodos que se baseiam no peso molecular da proteína em questão para seu isolamento são:

A

cromatografia de gel filtração e cromatografia de troca-iônica.

B

cromatografia líquida de alta pressão e cromatografia de afinidade.

C

cromatografia em papel e eletroforese não desnaturante em papel.

D

eletroforese em gel de SDS-poliacrilamida e eletrofocalização.

E

cromatografia de gel filtração e eletroforese bidimensional.

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Q566132

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566132 Biomedicina - Análises Clínicas

A síntese de proteínas é um conjunto complexo de reações bioquímicas que garantem a produção de proteínas pela célula, a partir de um molde de RNA produzido a partir do genoma. Com relação à síntese de proteína, assinale a única afirmativa incorreta.

A

É um processo energeticamente dispendioso para a célula, consumindo grandes quantidades de moléculas de ATP e GTP.

B

É um processo que ocorre no citoplasma da célula, ou associado a membranas do retículo endoplasmático ou do núcleo.

C

Uma vez que existam mRNAs, t-RNAs ligados aos diferentes tipos de aminoácidos e RNAs ribossomais associados a proteínas, a síntese protéica é um processo de reações enzimáticas desempenhadas apenas por enzimas ou proteínas regulatórias.

D

É um processo que depende da estrutura tridimensional dos ribossomas e dos t-RNAs envolvidos no processo.

E

É um processo que depende intrinsicamente da sequência molde definida no nível de DNA e que é repassada para a molécula de mRNA.

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Q566131

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566131 Biomedicina - Análises Clínicas

A descoberta do processo de adição de resíduos de ubiquitina às proteínas representou um grande avanço no processo de reconhecimento de modificações pós-traducionais. Com relação a este processo, analise as afirmativas a seguir.

I. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma específica, em determinados resíduos da cadeia polipeptídica.

II. A adição de ubiquitina acontece sempre de forma sequencial e rápida, de forma que são gerados sempre intermediários protéicos poli-ubiquitinados.

III. A adição de ubiquitina marca a proteína especificamente para a degradação via proteassoma.

IV. A adição de poli-ubiquitina corresponde a uma das formas de controle do tempo de via das proteínas celulares.

Assinale:

A

se todas as afirmativas estiverem corretas.

B

se apenas as afirmativas II, III e IV estiverem corretas.

C

se apenas as afirmativas II e III estiverem corretas.

D

se apenas as afirmativas I, III e IV estiverem corretas.

E

se apenas as afirmativas I e IV estiverem corretas.

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Q566129

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566129 Biologia

A interação de ligantes extracelulares com receptores presentes na membrana plasmática das células em geral levam a uma cascata de transdução de sinal que sinaliza, para o meio intracelular, as mudanças do meio extracelular, percebidas ao nível da membrana. Comumente, essa ligação leva a um aumento ou a um decréscimo temporário de moleculas intracelulares, denominadas mensageiros secundários. Assinale a alternativa abaixo que contém moléculas que podem ser considerados exemplos de mensageiros secundários.

A

ATP e Ca+2.

B

cAMP e Ca+2.

C

cGMP e colesterol.

D

Diacilglicerol e insulina.

E

Inositol 1,4,5-trifosfato e hormônio esteróide.

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Q566127

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566127 Biomedicina - Análises Clínicas

Trabalhando com o isolamento de um gene de humanos, um pesquisador desenvolveu duas estratégias de clonagem, utilizando como sonda um gene homólogo isolado de camundongos. Na primeira delas, ele utilizou como material inicial o DNA extraído de culturas de células de fibroblastos, resultando na obtenção do clone A. Na segunda abordagem, ele utilizou uma preparação de RNA mensageiro de células renais, resultando na obtenção do clone B. Considere ambas as estratégias bem sucedidas que possibilitaram a clonagem do mesmo gene.

Experimento 1 – caracterização dos elementos que regulam a expressão tecidual do gene.

Experimento 2 – expressão do gene em bactérias para purificação da proteína codificada pelo gene isolado.

Experimento 3 – isolamento de genes de proteínas que interagem com a proteína codificada pelo gene isolado através do sistema Duplo Híbrido em leveduras.

Selecione o clone que deverá ser utilizado, respectivamente, para cada um dos experimentos listados acima.

A

clone A, clone B e clone B.

B

clone A, clone B e clone A.

C

clone B, clone B e clone A.

D

clone B, clone A, clone B.

E

clone A, clone A e clone B.

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Q566126

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566126 Biomedicina - Análises Clínicas

Assinale a alternativa que explica corretamente o que deve acontecer com uma região de cromatina condensada que tem suas moléculas de Histona H1 fosforiladas:

A

aumentar seu grau de compactação, resultando em uma molécula de DNA mais exposta.

B

aumentar o grau de compactação e ser reconhecida pelas enzimas que degradam o DNA.

C

diminuir o grau de compactação, resultando numa maior exposição da molécula de DNA.

D

marcar o DNA para que seja iniciado o processo de degradação.

E

diminuir o grau de compactação, estando dessa forma a molécula de DNA menos exposta.

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Q566125

Ano: 2010 Banca: FGV Órgão: FIOCRUZ Prova: FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |

Q566125 Biomedicina - Análises Clínicas

Os RNAs mensageiros eucariontes apresentam diferentes regiões, cada uma deles com funções específicas durante o tempo de vida desta molécula. Assinale a alternativa que contém as principais funções das regiões 5' e 3' de um RNA mensageiro:

A

retirar dos íntrons e controlar o tempo de vida do RNA mensageiro na célula.

B

mediar a afinidade do mRNA com a sub-unidade menor do ribossoma e controlar o tempo de vida do RNA mensageiro na célula.

C

interagir com o RNA transportador e remover os íntrons.

D

ligar a fatores de transcrição e controlar o movimento do RNA mensageiro do núcleo para o citoplasma.

E

controlar o tempo de vida do RNA mensageiro na célula e interagir com a RNA Polimerase.

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7.7: MENOR PREÇO É HOJE!

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