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VUNESP - 2026 - UNESP - Assistente de Suporte Acadêmico IV - Área de Atuação: Química, Geoquímica e Espectrometria de Massas de Alta Resolução
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Questões de Concurso Público UNESP 2026 para Assistente de Suporte Acadêmico IV - Área de Atuação: Química, Geoquímica e Espectrometria de Massas de Alta Resolução

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Q4126345

Engenharia Química e Química Industrial Técnicas de Laboratório e de Caracterização de Materiais ,

Ano: 2026 Banca: VUNESP Órgão: UNESP Prova: VUNESP - 2026 - UNESP - Assistente de Suporte Acadêmico IV - Área de Atuação: Química, Geoquímica e Espectrometria de Massas de Alta Resolução |

Q4126345 Engenharia Química e Química Industrial

O espalhamento dinâmico de luz (DLS) é uma técnica amplamente utilizada para analisar suspensões coloidais. Um pesquisador analisou uma suspensão coloidal e obteve uma distribuição de tamanho estreita e unimodal. No entanto, medidas complementares por microscopia eletrônica revelaram uma heterogeneidade significativa no tamanho das partículas.
Diante o exposto, assinale a alternativa que explica corretamente as diferenças dos resultados entre as duas análises.

Alternativas

O DLS não é capaz de detectar partículas pequenas, pois o coeficiente de difusão é independente do raio hidrodinâmico em sistemas polidispersos.

A técnica de imagem superestima a polidispersidade, pois não considera o movimento browniano das partículas em solução.

O DLS fornece uma distribuição de tamanho ponderada pela intensidade da luz espalhada, fazendo com que populações maiores dominem o sinal.

O DLS mede diretamente o tamanho geométrico das partículas, enquanto técnicas de imagem por microscopia medem o tamanho hidrodinâmico levando à divergência dos resultados.

A discrepância ocorre porque, ao preparar a amostra para a microscopia eletrônica, as partículas agregam-se e não é possível distinguir o tamanho delas.

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Q4126346

Engenharia Química e Química Industrial Bioquímica em Engenharia Química e Química Industrial ,

Q4126346 Engenharia Química e Química Industrial

A escolha técnica de ionização em espectrometria de massas é fundamental para obtenção de informações estruturais e determinação da massa molecular de um composto. Diferentes métodos apresentam graus distintos de fragmentação e são adequados para diferentes tipos de analitos.
Considere que pesquisador deseje analisar proteínas intactas de massa molecular entre 5 e 20 kDa presentes em uma matriz complexa, contendo altas concentrações de sais e proteínas celulares, e assinale a alternativa que apresenta a técnica de ionização mais adequada para essa análise.

Alternativas

Ionização por dessorção por electrospray (DESI), pois permite a análise direta de superfícies biológicas sem preparo, gera íons monocarregados e possui alta tolerância a contaminantes iônicos da matriz clínica.

MALDI (Matrix-Assisted Laser Ionization Desorption), devido a sua robustez frente a interferentes e à capacidade de gerar íons monocarregados que produzem uma impressão molecular única.

Ionização por electrospray (ESI), pois promove ionização controlada de múltiplos estados de carga facilitando a identificação de proteínas complexas sem a necessidade de purificação prévia.

Ionização química (CI), por promover uma ionização suave através de reações íon- moléculas, sendo ideal para determinação estrutural de biomoléculas termicamente sensíveis.

Impacto eletrônico (EI), pois a alta energia dos elétrons (~70 eV) garante a ionização reprodutível das macromoléculas, facilitando a comparação dos dados com o banco de dados espectrais.

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Q4126347

Engenharia Química e Química Industrial Técnicas de Laboratório e de Caracterização de Materiais ,

Q4126347 Engenharia Química e Química Industrial

Um pesquisador desenvolve um método por cromatografia gasosa acoplada ao espectrômetro de massas (GC-MS) para quantificação de um pesticida organoclorado em matriz alimentar, operando em modo SIM com íon de quantificação (m/z 183) e dois íons de qualificação (m/z 285 e m/z 220). Durante a análise de uma amostra real, o íon de quantificação apresenta sinal adequado dentro da faixa de calibração, mas a razão entre os íons de qualificação e o íon de quantificação difere 35% em relação à referência.
Em face do exposto, assinale a alternativa que apresenta a interpretação adequada.

Alternativas

O resultado é válido para quantificação, mas a confirmação de identidade deve ser realizada por uma segunda técnica analítica, pois o GC-MS em modo SIM não possui capacidade confirmatória intrínseca para matrizes complexas.

A variação na razão iônica é causada pela saturação do detector no canal do íon de quantificação, que reduz artificialmente o denominador da razão calculada e exige rediluição da amostra.

A variação na razão iônica indica a presença de interferente co-eluido, que contribui para o sinal de um ou mais íons monitorados, comprometendo a confirmação de identidade do composto.

O resultado indica que o método deve ser re-operado em modo full scan para calcular a razão iônica com maior precisão espectral, pois o modo SIM monitora apenas íons selecionados e não permite avaliar a pureza dos picos cromatográficos.

A variação á aceitável pois íons de qualificação apresentam naturalmente maior variabilidade de resposta que íons de quantificação em modo SIM, independentemente da complexidade da matriz.

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Q4126349

Engenharia Química e Química Industrial Bioquímica em Engenharia Química e Química Industrial ,

Q4126349 Engenharia Química e Química Industrial

Um pesquisador deseja purificar uma proteína recombinante presente em um lisado celular bruto. A proteína de interesse possui massa molecular de 60 kDa, ponto isoelétrico (pI) de 6,5 e foi expressa com uma cauda de histidina para facilitar a purificação. O objetivo é obter uma amostra altamente purificada, adequada para análise estrutural e, posteriormente, armazená-la a longo prazo.
Assinale a alternativa que apresenta a sequência adequada para a purificação e armazenamento da proteína.

Alternativas

Centrifugação e recolher o sobrenadante; cromatografia de exclusão por tamanho; cromatografia de troca iônica; cromatografia de afinidade; armazenamento a 4 o C.

Centrifugação e recolher o precipitado; cromatografia de afinidade; cromatografia de exclusão por tamanho; armazenamento em tampão fisiológico e glicerol a –20 o C

Centrifugação e recolher o sobrenadante; precipitação com sulfato de amônio; diálise; armazenamento a –80 oC.

Centrifugação e recolher o precipitado; cromatografia de troca iônica; cromatografia de exclusão por tamanho; armazenamento em tampão fisiológico e glicerol a –20 o C.

Centrifugação e recolher o sobrenadante; cromatografia de afinidade; cromatografia de troca iônica; cromatografia de exclusão por tamanho; adição de glicerol e armazenamento a –80 o C.

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Q4126356

Engenharia Química e Química Industrial Fenômenos de Transporte: Mecânica dos Fluidos, Transferência de Calor e Transferência de Massa ,

Q4126356 Engenharia Química e Química Industrial

A eficiência analítica em Eletroforese Capilar (CE) é frequentemente expressa pelo número de pratos teóricos (N), assim como na cromatografia líquida de alta performance.
Sobre os fatores que determinam a eficiência e a resolução na CE, é correto afirmar:

Alternativas

o número de pratos teóricos é diretamente proporcional ao coeficiente de difusão das moléculas e aumenta com o aumento da temperatura.

o fator de separação em CE é definido como a razão entre as mobilidades de duas espécies a serem separadas, determinando a seletividade de separação independentemente da eficiência da coluna.

mantendo-se o campo elétrico constante, o aumento do comprimento do capilar não incrementa N, pois a maior distância percorrida é compensada pelo aumento proporcional na voltagem.

o aumento da voltagem aplicada reduz a eficiência da separação devido ao maior tempo de migração das espécies e ao alargamento de banda resultante.

a resolução em CE aumenta proporcionalmente com o quadrado de N e linearmente com a diferença entre as mobilidades eletroforéticas dos analitos.

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1: C

2: B

3: C

4: E

5: B