Questões de Concurso Público Prefeitura de Crato - CE 2021 para Professor de Ciências

A glicoproteína Spike é altamente conservada e estável o que faz com que não seja necessária a realização de um rearranjo estrutural no momento da interação com a célula hospedeira.

A glicoproteína Spike é relativamente pequena, com comprimento total de 600 resíduos de aminoácidos que podem ser agrupados em subunidade S1 e subunidade S2.

O domínio de ligação ao receptor está localizado na subunidade S2, o que torna essa região um alvo promissor para prospecção de antivirais seletivos contra a Spike do SARS-CoV-2.

Na infecção das células pelo SARS-CoV-2, o domínio de ligação ao receptor se liga a receptores celulares ACE2, resultando na modificação da conformação da subunidade 2 e consequente fusão viral e entrada na célula.

A glicoproteína Spike é formada por dímeros que formam visualmente um halo característico em forma de coroa, bulboso, em torno da partícula viral.

As proteases virais são alvos de drogas bem validados que levaram a vários medicamentos aprovados, por exemplo, contra infecções crônicas com o vírus da imunodeficiência humana (HIV) ou o vírus da hepatite C (HCV), que empregam aspartil e serina proteases, respectivamente.

A M^pro do SARS-CoV-2 atua na clivagem de duas proteínas sobrepostas - pp1a e pp1ab codificadas pela ORF1ab.

As principais proteases do SARS-CoV-2, SARS-CoV e MERS-CoV apresentam baixo grau de similaridade estrutural e conservação do sítio ativo, o que justifica a ausência de antivirais provenientes do reposicionamento de drogas.

A díade catalítica formada por cisteína e histidina localizadas em uma fenda entre os domínios I e II formam o centro ativo da protease principal do SARS-CoV-2.

Acredita-se que o processo proteolítico realizado pela M^pro ocorre a abstração do próton da cadeia lateral da cisteína, resultando em um nucleófilo tiolato que ataca a ligação amida do substrado.